Για να κατανοήσουμε πώς η λευκίνη ωφελεί τη σύνθεση πρωτεΐνης των μυών, είναι σημαντικό να καταλάβουμε λίγο από τη βιολογία που κρύβεται πίσω από την ανάπτυξη των μυϊκών πρωτεϊνών. Η πρωτεϊνοσύνθεση δεν είναι η αύξηση των υπαρχόντων μυών, αντίθετα είναι η κατασκευή νέων πρωτεϊνών.
Ξεκινά με τη διαδικασία της μεταγραφής, η οποία συμβαίνει όταν ένα προσχέδιο DNA μεταφέρεται σε ένα μόριο mRNA, και λαμβάνεται σε μυϊκά κύτταρα. Στα κύτταρα επαφίεται στο ριβόσωμα (οικοδόμοι κυτταρικής πρωτεΐνης) και στις πρωτεΐνες που συνδέονται με το ριβόσωμα. Αυτό διευκολύνει μια δευτερεύουσα διαδικασία που ονομάζεται μετάφραση, η οποία συμβαίνει όταν κατασκευάζεται η πρωτεΐνη.
Πώς το αμινοξύ λευκίνη ενισχύει την ανάπτυξη των μυών
Αυτή η διαδικασία είναι ταυτόχρονη και εξισορροπημένη με την υποβάθμιση των πρωτεϊνών. Μεγαλύτερη πρωτεϊνική σύνθεση σημαίνει ανάπτυξη περισσότερων σκελετικών μυών, ενώ μεγαλύτερη υποβάθμιση σημαίνει περισσότερη μυϊκή ατροφία. Τα ποσοστά σύνθεσης μεταβάλλονται από διάφορα πράγματα, συμπεριλαμβανομένων της σωματικής άσκησης, της διατροφής, της νηστείας και του ύπνου.
Ο κύριος ρόλος της λευκίνης μπορεί να συνοψιστεί σε τρεις βιολογικές λειτουργίες (1):
1) Ρυθμιστής της πρωτεϊνοσύνθεσης
2) Ρυθμιστής των ενισχυτών σηματοδότησης
3) Πηγή αζώτου για να βοηθήσει τους μυς να παράγουν αλανίνη και γλουταμίνη
Εκεί που κάνει η λευκίνη το έργο της αρχικά είναι στο στάδιο της «μετάφρασης». Η διαδικασία της μετάφρασης ενεργοποιείται από ειδικές πρωτεΐνες (ευκαρυωτικοί παράγοντες έναρξης), οι οποίες είναι πιο πλούσιες όταν η λευκίνη είναι σε μεγαλύτερη ποσότητα. Ωστόσο, υπάρχει ένα στάδιο στη μέση που πρέπει να συζητηθεί.
Η λευκίνη δεν προκαλεί άμεσα αυτές τις μεταφραστικές διαδικασίες για την αύξηση. Αντ' αυτού, μια συγκεκριμένη πρωτεϊνική κινάση, που ονομάζεται Μηχανιστικός Στόχος της Ραπαμυκίνης (mTOR), είναι υπεύθυνη για αυτές τις αλλαγές, και έχει έναν βασικό ρόλο στη ρύθμιση της κυτταρικής ανάπτυξης και του πολλαπλασιασμού.
MPS και mTOR
Η mTOR είναι ένα σύμπλεγμα δύο συστατικών, το ένα από τα οποία ενεργοποιείται από την λευκίνη. Αυτό το σύμπλεγμα περιλαμβάνει mTOR η οποία εργάζεται παράλληλα με άλλες πρωτεΐνες, όπως Raptor (ρυθμιστική πρωτεΐνη που σχετίζεται με TOR), GβL (G-πρωτεΐνη β-υπομονάδα όπως πρωτεΐνη) και PRAS40 (πλούσια σε προλίνη ΡΚΒ / Αkt υπόστρωμα του 40kDa) (2-3).
Αυτός ο συνδυασμός των πρωτεϊνών λειτουργεί για να διευκολύνει μια μυριάδα των κυτταρικών σημάτων τα οποία στη συνέχεια ενισχύουν τη σύνθεση πρωτεϊνών.
Με απλούστερους όρους, η αυξημένη λευκίνη διεγείρει την mTOR (4-5), η οποία με τη σειρά της διεγείρει ένα συγκεκριμένο ένζυμο (δηλαδή p70S6 κινάση) μέσω μιας γενετικώς κωδικοποιημένης οδού της πρωτεΐνης. Η P70S6 κινάση στη συνέχεια ενισχύει θετικά την πρωτεϊνική σύνθεση των μυών (6).
Αμινοξύ λευκίνη
Η λευκίνη ενισχύει επιπλέον περαιτέρω την πρωτεϊνική μετάφραση για να προωθήσει περαιτέρω τη σύνθεση των μυϊκών πρωτεϊνών (7,8-9).
Αυτές οι αλλαγές στην ενεργοποίηση της mTOR (10-11) και η ενεργοποίηση της κινάσης p70S6 (12) έχουν βρεθεί σε ανθρώπινους ιστούς που λαμβάνουν συμπληρώματα λευκίνης για να επιβεβαιώσουν την μεταφορά από την επιστήμη στην πραγματική ζωή για εκείνους που εξετάζουν τα συμπληρώματα.
Επίσης, είναι σημαντικό ότι αυτή ή αναβολική δράση της λευκίνης ενισχύεται περαιτέρω από τη μυϊκή συστολή κατά τη διάρκεια της σωματικής δραστηριότητας (13), με αποτέλεσμα ορισμένοι ερευνητές να υποστηρίζουν ότι υπάρχει πρόσθετο όφελος της χρήσης της πριν από την άσκηση (14-15). Μετά την άσκηση, οι μύες μας βρίσκονται σε μια κατάσταση αρνητικής ισορροπίας πρωτεΐνης, όπου τα ποσοστά αποικοδόμησης υπερισχύουν της σύνθεσης. Ο συνδυασμός της σύσπασης των μυών με επαρκή λευκίνη επιτρέπει τόσο την αποκατάσταση των μυών όσο και την ενίσχυση της σύνθεσης μετά την άσκηση.
Περιττό να πούμε ότι όλοι συμφωνούν ότι η λευκίνη φαίνεται να είναι το πιο ισχυρό από όλα τα αμινοξέα για τη σύνθεση των μυϊκών πρωτεϊνών (16).
Δεν δημιουργούνται όλες οι πρωτεΐνες με ίδιο τρόπο
Συγκέντρωση λευκίνης για την ανάπτυξη των μυών
Μελέτες σε ζώα που εξετάζουν το ποσοστό συγκέντρωσης λευκίνης σε διαφορετικές διατροφικές πρωτεΐνες δείχνουν ότι η ποσότητα της λευκίνης είναι κρίσιμη για την αξιολόγηση της ποιότητας των πρωτεϊνών που απαιτούνται για την τόνωση της πρωτεϊνοσύνθεσης στους μυς (17).
Για παράδειγμα:
Οι πρωτεΐνες σιταριού (6,8%), η σόγια (8%), το αυγό (8,8%) και οι πρωτεϊνες ορού γάλακτος (10,9%) έχουν διαφορετική συγκέντρωση λευκίνης. Αυτό το πείραμα έδειξε ότι εάν η δόση πρωτεΐνης είναι η ίδια, μόνο το αυγό και η πρωτεΐνη ορού γάλακτος έχουν επαρκή περιεκτικότητα λευκίνης για να διεγείρουν την πρωτεϊνική σύνθεση. Ωστόσο, εάν η πρωτεΐνη σιταριού είναι εφοδιασμένη με επιπλέον λευκίνη (στο επίπεδο της πρωτεϊνης ορού γάλακτος), τότε ο ρυθμός της σύνθεσης πρωτεΐνης μυός αυξάνει παρομοίως!
Η έρευνα σε νέους αθλητές που λάμβαναν 1.5g ανά kg σωματικού βάρους καθημερινά από μια «πλούσιο σε λευκίνη» πρωτεΐνη έδειξε 7,5% μεγαλύτερες αυξήσεις της άλιπης μάζας, παράλληλα με 10% μεγαλύτερη μείωση της λιπώδους μάζας, σε σύγκριση με την καζεΐνη (18).
Μια άλλη μελέτη σύγκρισης υδρολυμένης whey (hydrolysate) (η οποία αυξάνει γρήγορα τη συγκέντρωση λευκίνης του πλάσματος) με τη σόγια και την καζεΐνη, έδειξε ότι η πρωτεΐνη ορού γάλακτος ήταν πιο αποτελεσματική στην ενεργοποίηση MPS (19). Αυτό υπογραμμίζει περαιτέρω τη σημασία του ποσοστού συγκέντρωσης λευκίνης στην πρωτεΐνη όταν σκεφτόμαστε το είδος που θα επιλέξουμε!
Τα άρθρα μας προορίζονται για εκπαιδευτικούς και πληροφοριακούς σκοπούς και δεν πρέπει να χρησιμοποιούνται ως ιατρικές συμβουλές. Για οποιαδήποτε διευκρίνηση, είτε αλλαγές στο διατροφικό σας πρόγραμμα είτε λήψη οποιουδήποτε συμπληρώματος διατροφής, συμβουλευτείτε τον προσωπικό σας επαγγελματία διατροφολόγο ή γιατρό.
Με λίγα λόγια
Για να επαναλάβω – η πρωτεϊνική σύνθεση δεν είναι η ανάπτυξη των υφιστάμενων μυών, αλλά είναι η κατασκευή νέων πρωτεϊνών.
Ελπίζω η κατανόησή σας για την λευκίνη να απέκτησε τώρα λίγο περισσότερο βάθος!
Βιβλιογραφία
1. Norton, L.E. and Layman, D.K., 2006. Leucine regulates translation initiation of protein synthesis in skeletal muscle after exercise. The Journal of nutrition, 136(2), pp.533S-537S.
2. Wullschleger, S., Loewith, R. and Hall, M.N., 2006. TOR signaling in growth and metabolism. Cell, 124(3), pp.471-484.
3. Kim, D.H., Sarbassov, D.D., Ali, S.M., King, J.E., Latek, R.R., Erdjument-Bromage, H., Tempst, P. and Sabatini, D.M., 2002. mTOR interacts with raptor to form a nutrient-sensitive complex that signals to the cell growth machinery. Cell, 110(2), pp.163-175.
4. Drummond, M.J. and Rasmussen, B.B., 2008. Leucine-enriched nutrients and the regulation of mammalian target of rapamycin signalling and human skeletal muscle protein synthesis. Current Opinion in Clinical Nutrition & Metabolic Care, 11(3), pp.222-226.
5. Anthony, J.C., Anthony, T.G., Kimball, S.R., Vary, T.C. and Jefferson, L.S., 2000. Orally administered leucine stimulates protein synthesis in skeletal muscle of postabsorptive rats in association with increased eIF4F formation. The Journal of nutrition, 130(2), pp.139-145.
6. Blomstrand, E., Eliasson, J., Karlsson, H.K. and Köhnke, R., 2006. Branched-chain amino acids activate key enzymes in protein synthesis after physical exercise. The Journal of nutrition, 136(1), pp.269S-273S.
7. Anthony, J.C., Anthony, T.G., Kimball, S.R., Vary, T.C. and Jefferson, L.S., 2000. Orally administered leucine stimulates protein synthesis in skeletal muscle of postabsorptive rats in association with increased eIF4F formation. The Journal of nutrition, 130(2), pp.139-145.
8. Fischer, P.M., 2009. Cap in hand: targeting eIF4E. Cell Cycle, 8(16), pp.2535-2541.
9. Kimball, S.R. and Jefferson, L.S., 2001. Regulation of protein synthesis by branched-chain amino acids. Current Opinion in Clinical Nutrition & Metabolic Care, 4(1), pp.39-43.
10. Nair, K.S., Schwartz, R.G. and Welle, S.T.E.P.H.E.N., 1992. Leucine as a regulator of whole body and skeletal muscle protein metabolism in humans. American Journal of Physiology-Endocrinology And Metabolism, 263(5), pp.E928-E934.
11. Alvestrand, A., Hagenfeldt, L., Merli, M., Oureshi, A. and Eriksson, L.S., 1990. Influence of leucine infusion on intracellular amino acids in humans. European journal of clinical investigation, 20(3), pp.293-298.
12. Greiwe, J.S., Kwon, G., McDaniel, M.L. and Semenkovich, C.F., 2001. Leucine and insulin activate p70 S6 kinase through different pathways in human skeletal muscle. American Journal of Physiology-Endocrinology And Metabolism, 281(3), pp.E466-E471.
13. Tipton, K.D., Elliott, T.A., Ferrando, A.A., Aarsland, A.A. and Wolfe, R.R., 2009. Stimulation of muscle anabolism by resistance exercise and ingestion of leucine plus protein. Applied Physiology, Nutrition, and Metabolism, 34(2), pp.151-161.
14. Tipton, K.D., Elliott, T.A., Cree, M.G., Aarsland, A.A., Sanford, A.P. and Wolfe, R.R., 2007. Stimulation of net muscle protein synthesis by whey protein ingestion before and after exercise. American Journal of Physiology-Endocrinology and Metabolism, 292(1), pp.E71-E76.
15. Tipton, K.D., Rasmussen, B.B., Miller, S.L., Wolf, S.E., Owens-Stovall, S.K., Petrini, B.E. and Wolfe, R.R., 2001. Timing of amino acid-carbohydrate ingestion alters anabolic response of muscle to resistance exercise. American Journal of Physiology-Endocrinology And Metabolism, 281(2), pp.E197-E206.
16. Anthony, J.C., Anthony, T.G. and Layman, D.K., 1999. Leucine supplementation enhances skeletal muscle recovery in rats following exercise. The Journal of nutrition, 129(6), pp.1102-1106.
17. Norton, L.E., Wilson, G.J., Layman, D.K., Moulton, C.J. and Garlick, P.J., 2012. Leucine content of dietary proteins is a determinant of postprandial skeletal muscle protein synthesis in adult rats.Nutrition & metabolism, 9(1), p.1.
18. Cribb PJ, Williams AD, Carey MF, Hayes A. The effect of whey isolate and resistance training on strength, body composition, and plasma glutamine. Int J Sport Nutr Exerc Metab 2006; 16:494–509
19. Tang JE, Moore DR, Kujbida GW, et al. Ingestion of whey hydrolysate, casein, or soy protein isolate: effects on mixed muscle protein synthesis at rest and following resistance exercise in young men. J Appl Physiol 2009; 107:987–992.
